Allora allora Luca oggi spieghiamo...un pò di chimica
Gli aminoacidi e le proteine
Gli amminoacidi sono, tra le altre cose, gli elementi costitutivi (monomeri) delle proteine.
Per eliminazione di una molecola di acqua (disidratazione o condensazione), il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro
H2N-CH-COOH + H2N-CH-COOH --> H2N-CH-CO-NH-CH-COOH + H2O
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R R' R R'
il legame che unisce due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende il nome di legame peptidico. Si noti come l'unione di due o più amminoacidi lasci alle due estremità della catena altri due gruppi liberi, che possono ulteriormente reagire legandosi ad altri amminoacidi (reazioni di questo genere rientrano nella classe più generale delle polimerizzazioni per condensazione). Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome generico di polipeptide; uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre molecole ausiliarie, costituiscono una proteina.
Gli amminoacidi che compaiono nelle proteine di tutti gli organismi viventi sono 20 (anche se evidenze recenti suggeriscono che questo numero potrebbe aumentare fino a 23, vedi più sotto) e sono sotto il controllo genetico, nel senso che l'informazione del tipo e della posizione di un amminoacido in una proteina è codificata nel DNA. Talvolta, nelle proteine compaiono anche altri amminoacidi, più rari, detti occasionali che vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla biosintesi della proteina, che avviene sul ribosoma.
In natura sono stati finora scoperti oltre 500 amminoacidi diversi che non fanno parte di proteine e svolgono ruoli biologici diversi. Alcuni sono stati addirittura trovati nelle meteoriti. Piante e batteri sono in grado di biosintetizzare amminoacidi particolari, che possono essere trovati, per esempio, negli antibiotici peptidici, ad esempio la nisina e l'alameticina. La lantionina è un solfuro dimero dell'alanina che si trova insieme ad amminoacidi insaturi nei lantibiotici, ovvero antibiotici peptidici di origine batterica. L'acido 1-amminociclopropan-1-carbossilico (ACC) è un semplice amminoacido ciclico disostituito che funge da intermedio nella sintesi dell'etilene, che per gli organismi vegetali è un ormone.
Oltre a quelli coinvolti nella biosintesi delle proteine, vi sono amminoacidi che svolgono importanti funzioni biologiche quali la glicina, l'acido gamma-amminobutirrico (GABA, un γ amminoacido) e l'acido glutammico (tre neurotrasmettitori), la carnitina (coinvolta nel trasporto dei lipidi all'interno della cellula), l'ornitina, la citrullina, l'omocisteina, l'idrossiprolina, l'idrossilisina e la sarcosina.
Alcuni dei 20 amminoacidi ordinari sono detti essenziali, in quanto non possono essere biosintetizzati direttamente da un organismo, devono pertanto essere assunti col cibo. Essenziali per l'uomo sono la lisina, la leucina, l'isoleucina, la metionina, la fenilalanina, la treonina, il triptofano, la valina, e, nei bambini, l'istidina e l'arginina.
Una nota particolare meritano due amminoacidi, detti occasionali,: la selenocisteina, corrispondente ad un codone UGA che normalmente è un codone di interruzione, e la pirrolisina, presente negli enzimi di alcuni batteri metanogeni coinvolti nel processo di generazione del metano, corrispondente ad un codone UAG. La scoperta del primo, nel 1986, venne interpretata dalla comunità scientifica come un fenomeno marginale e ristretto. Tuttavia, dopo la scoperta del secondo amminoacido extra, nel 2004, la comunità scientifica internazionale sta rivedendo le sue posizioni, e si è aperta la caccia ad altri aminoacidi extra.
Amminoacidi di interesse commerciale o farmacologico [modifica]
Il glutammato sodico è usato nell'industria alimentare come esaltatore di sapidità
La L-diidrossifenilalanina (L-DOPA) è un farmaco usato per il trattamento del morbo di Parkinson.
Il 5-idrossitriptofano (5-HTP) è stato usato per il trattamento dei sintomi neurologici associati alla fenichetonuria.
L'acido gamma-aminobutirrico o GABA ha diverse funzioni fisiologiche (neurotrasmissione, ipotensivo, effetti diuretici, effetto tranquillizzante, prevenzione del diabete). Utilizzato come farmaco ed integratore, è anche contenuto naturalmente in alcuni alimenti fermentati.
Struttura generica degli amminoacidi [modifica]
Struttura generica di un amminoacido. R rappresenta un gruppo laterale specifico di ogni amminoacido.Ogni amminoacido presenta uno specifico gruppo laterale (detto anche gruppo R). In funzione delle proprietà chimiche di tale gruppo, un amminoacido viene classificato come acido, basico, idrofilo (o polare) e idrofobo (o apolare).
L'ingombro dei vari gruppi R che sporgono dalla catena polipetidica, l'affinità reciproca tra gruppi polari e tra gruppi apolari, l'attrazione tra gruppi basici e gruppi acidi sono alcune delle forze che concorrono a modellare la conformazione della proteina nello spazio (la struttura terziaria), conformazione dalla quale dipende in modo essenziale l'attività biologica della proteina stessa.
A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè ioni che recano contemporaneamente le due cariche opposte
COO-
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H-C-R
|
NH3+
l'attrazione tra le cariche opposte tra più zwitterioni spiega inoltre perché gli amminoacidi isolati sono polveri cristalline, a differenza delle ammine e degli acidi carbossilici aventi peso molecolare simile.
Isomeria [modifica]
Con l'eccezione della glicina, per la quale R è un atomo di idrogeno, gli amminoacidi sono molecole chirali, di ciascuna delle quali esistono due enantiomeri.
Come convenzionalmente avviene per le molecole di interesse biochimico, gli enantiomeri degli amminoacidi sono contrassegnati dalle lettere D o L a seconda che i sostituenti legati all'atomo di carbonio asimmetrico abbiano disposizione simile a quella della L-gliceraldeide o a quella della D-gliceraldeide.
La stragrande maggioranza delle proteine sintetizzate da organismi viventi è formata da amminoacidi L. Qualche amminoacido D è stato trovato in proteine prodotte da organismi che vivono negli abissi marini ed nelle pareti cellulari di alcuni batteri. Aminoacidi D sono presenti anche nel veleno di alcuni animali come molluschi (coni), oppure nelle secrezioni mucose di alcune specie anfibie (rane). --
Gli amminoacidi ordinari [modifica]
Strutture [modifica]
Queste sono le strutture dei 20 L-amminoacidi ordinari, cui vanno aggiunti i due codificati da codoni di stop, in particolari condizioni e solo in alcune specie: la pirrolisina e la selenocisteina.
L'atomo di idrogeno legato all'atomo di carbonio asimmetrico è sotto il piano di lettura, il gruppo amminico sporge dal piano di lettura verso l'osservatore (con l'eccezione della prolina, in cui a sporgere verso l'osservatore è il gruppo carbossilico).
(+) Alanina (Ala, A)
(+) Arginina (Arg, R)
(—) Asparagina (Asn, N)
(+) Acido aspartico (Asp, D)
(—) Cisteina (Cys, C)
Glicina (Gly, G)
(+) Acido glutammico (Glu, E)
(+) Glutammina (Gln, Q)
(—) Istidina (His, H)
(+) Isoleucina (Ile, I)
(—) Leucina (Leu, L)
(+) Lisina (Lys, K)
(—) Metionina (Met, M)
(—) Fenilalanina (Phe, F)
(—) Prolina (Pro, P)
(—) Serina (Ser, S)
(—) Treonina (Thr, T)
(—) Triptofano (Trp, W)
(—) Tirosina (Tyr, Y)
(+) Valina (Val, V)
Proprietà chimiche [modifica]
Quella che segue è una tabella che riassume nell'ordine
il simbolo convenzionale ad una lettera
il simbolo convenzionale a tre lettere
il nome
il tipo di gruppo laterale R
il peso molecolare (PM)
il punto isoelettrico (pI)
la costante di dissociazione acida del gruppo carbossilico (pK1)
la costante di dissociazione acida del sale del gruppo amminico (pK2)
la costante di dissociazione acida del gruppo R (pKr), dove applicabile
eventuali note
per ognuno degli amminoacidi ordinari. Il simbolo convenzionale ad una lettera per un amminoacido generico è X; il simbolo a tre lettere asx indica indifferentemente sia l'asparagina che l'acido aspartico.
simbolo nome tipo di R PM pI pK1 pK2 pKr note
A Ala Alanina idrofobo 89,09 6,11 2,35 9,87
C Cys Cisteina idrofobo 121,16 5,05 1,92 10,70 8,37 In ambiente ossidante, due molecole di cisteina si uniscono tramite un ponte disolfuro -S-S-; questo fenomeno nelle proteine permette di unire tra loro punti distanti di una catena polipeptidica o catene polipeptidiche diverse.
D Asp Acido aspartico acido 133,10 2,85 1,99 9,90 3,90
E Glu Acido glutammico acido 147,13 3,15 2,10 9,47 4,07
F Phe Fenilalanina idrofobo aromatico 165,19 5,49 2,20 9,31
G Gly Glicina idrofobo 75,07 6,06 2,35 9,78 Avendo due atomi di idrogeno legati al carbonio α, la glicina non è chirale.
H His Istidina basico 155,16 7,60 1,80 9,33 6,04
I Ile Isoleucina idrofobo 131,17 6,05 2,32 9,76 Sia il carbonio α che quello β sono stereogenici
K Lys Lisina basico 146,19 9,60 2,16 9,06 10,54
L Leu Leucina idrofobo 131,17 6,01 2,33 9,74
M Met Metionina idrofobo 149,21 5,74 2,13 9,28 È sempre il primo amminoacido con cui inizia una sintesi proteica; a volte viene rimosso dopo che la proteina è stata assemblata.
N Asn Asparagina idrofilo 132,12 5,41 2,14 8,72
P Pro Prolina idrofobo 115,13 6,30 1,95 10,64 Non potendo il legame Cα-N ruotare, questo amminoacido interferisce con il ripiegarsi delle strutture di tipo elica α o foglietto β.
Q Gln Glutammina idrofilo 146,15 5,65 2,17 9,13
R Arg Arginina basico 174,20 10,76 1,82 8,99 12,48
S S